Значение слова трипсин

протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.21.4), катализирующий гидролитическое расщепление белков, пептидов, амидов и сложных эфиров по связям, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы L-аргинина и L-лизина; образуется в просвете кишечника из трипсиногена и участвует в переваривании пищи.

трипсина, мн. нет, м. (от греч. tripsis - размалывание) (биол.). Вещество сока поджелудочной железы, переводящее белки в более простые, растворимые соединения.

м. Фермент сока поджелудочной железы, способствующий расщеплению белков.

пищеварительный фермент, вырабатываемый в виде неактивного трипсиногена поджелудочной железой человека и животных; расщепляет белки в кишечнике.

фермент класса гидролаз , расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника ( профермента ) трипсиногена. Т. ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего Т. (молекулярная масса около 24000) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей; его изоэлектрическая точка лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности ≈ при pH 7,8≈8,0. С помощью рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура Т. Относится Т. к группе так называемых сериновых протеиназ и содержит в активном центре остатки серина и гистидина . Т. легко подвергается самоперевариванию (автолизу), что приводит к загрязнению препаратов Т. неактивными продуктами (промышленный препарат Т. содержит до 50% неактивных примесей). Препараты Т. высокой чистоты получают хроматографическими методами.

Т. способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу), а также фосфолипазу и в связи с этим занимает ключевое положение в системе пищеварительных ферментов . Т. отличается высокой специфичностью и избирательно гидролизует пептидные связи, образованные основными аминокислотами ≈ лизином и аргинином , что позволило широко применять Т. при изучении первичной структуры инсулина, рибонуклеазы и др. белков. Активность Т. подавляется фосфорорганическимисоединениями, некоторыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ ≈ ингибиторов Т., содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмов. Ионы Ca2+, Mg2+, Ba2+, Sr2+, Mn2+ повышают гидролитическую активность Т. Ферменты, аналогичные Т. млекопитающих, обнаружены у представителей др. классов позвоночных, а также у некоторых беспозвоночных, микроорганизмов и в некоторых высших растениях. У человека и ряда млекопитающих обнаружены также так называемые анионные Т., напоминающие Т. по ряду свойств, но с изоэлектрической точкой в более кислой среде.

Т. обладает противовоспалительным и противоотёчным действием (при внутривенном и внутримышечном введении); способен избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся некрозу. В медицине Т. применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов и др., часто в сочетании с др. ферментами и антибиотиками.

Лит.: Нортроп Д., Кунитц М., Херриотт Р., Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950; Мосолов В. В., Протеолитические ферменты, М., 1971.

В. В. Мосолов.

Трипсин — фермент класса гидролаз , расщепляющий пептиды и белки ; обладает также эстеразной активностью.

Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника ( профермента ) трипсиногена . Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0.

Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре остатки серина и гистидина . Трипсины легко подвергаются самоперевариванию , что приводит к загрязнению препаратов трипсинов неактивными продуктами (промышленный препарат содержит до 50 % неактивных примесей). Препараты трипсина высокой чистоты получают хроматографическими методами.