Значение слова гемоглобин

дыхательный пигмент, содержащийся в эритроцитах крови человека, позвоночных животных и некоторых беспозвоночных, осуществляющий перенос кислорода из легких в ткани и участвующий в переносе углекислого газа из тканей в легкие; представляет собой сложный белок, состоящий из гема и белка глобина, связанных между собой через радикал гистидинового остатка белка и атом железа гема.

гемоглобина, м. (от греч. haima - кровь и латин. globus - шар) (физиол.). Красящее вещество крови, составная часть красных кровяных шариков.

-а, м. Красный пигмент крови, переносящий кислород от органов дыхания к тканям.

прил. гемоглобинный, -ая, -ое.

м. Красный железосодержащий пигмент крови, осуществляющий перенос кислорода из легких в ткани организма.

(Hb) (от гемо... и лат. globus ≈ шар), красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных; в организме выполняет функцию переноса кислорода (O2) из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания. У большинства беспозвоночных Г. свободно растворён в крови; у позвоночных и некоторых беспозвоночных находится в красных кровяных клетках ≈ эритроцитах, составляя до 94% их сухого остатка. Молярная масса Г., включенного в эритроциты, около 66 000, растворённого в плазме ≈ до 3000000. По химической природе Г. ≈ сложный белок ≈ хромопротеид , состоящий из белка глобина и железопорфирина ≈ гема. У высших животных и человека Г. состоит из 4 субъединиц-мономеров с молярной массой около 17000; два мономера содержат по 141 остатку аминокислот (a-цепи), два других ≈ по 146 остатков (b-цепи).

Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные «гидрофобные карманы», в которых размещены молекулы гема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей атома железа, входящего в состав гема, 4 направлены на азот пиррольных колец; 5-я соединена с азотом имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипептидам и стоящего на 87-м месте в a-цепи и на 92-м месте в b-цепи; 6-я связь направлена на молекулу воды или др. группы (лиганды) и в том числе на кислород. Субъединицы рыхло связаны между собой водородными, солевыми и др. нековалентными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной концентрации солей с образованием главным образом симметричных димеров (ab) и частично a- и b-мономеров. Пространственная структура молекулы Г. изучена методом рентгеноструктурного анализа (М. Перуц, 1959).

Последовательность расположения аминокислот в a- и b-цепях Г. ряда высших животных и человека полностью выяснена. В собранной в тетрамер молекуле Г. все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны реакции с O2. Присоединение O2 обеспечивается содержанием в геме атома Fe2+. Эта реакция обратима и зависит от парциального давления (напряжения) O2. В капиллярах лёгких, где напряжение O2 около 100 мм рт. ст., Г. соединяется с O2 (процесс оксигенации), превращаясь в оксигенированный Г. ≈ оксигемоглобин. В капиллярах тканей, где напряжение O2 значительно ниже (ок. 40 мм рт. ст.), происходит диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление O2 ещё ниже (5≈20 мм рт. cm.); в глубине клеток оно падает практически до нуля. Присоединение O2 к Г. и диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2 сопровождаются конформационными (пространственными) изменениями молекулы Г., а также его обратимым распадом на димеры и мономеры с последующей агрегацией в тетрамеры.

Изменяются при реакции с O2 и др. свойства Г.: оксигенированный Г. ≈ в 70 раз более сильная кислота, чем Г. Это играет большую роль в связывании в тканях и отдаче в лёгких CO2. Характерны полосы поглощения в видимой части спектра: у Г. ≈ один максимум (при 554 ммк), у оксигенированного Г. ≈ два максимума при 578 и 540 ммк. Г. способен непосредственно присоединять CO2 (в результате реакции CO2 с NH2-rpyппами глобина); при этом образуется карбгемоглобин ≈ соединение неустойчивое, легко распадающееся в капиллярах лёгких на Г. и CO2.

Количество Г. в крови человека ≈ в среднем 13≈16 г% (или 78%≈96% по Сали); у женщин Г. несколько меньше, чем у мужчин. Свойства Г. меняются в онтогенезе. Поэтому различают Г. эмбриональный, Г. ≈ плода (foetus) ≈ HbF, Г. взрослых (adult) ≈ HbA. Сродство к кислороду у Г. плода выше, чем у Г. взрослых, что имеет существенное физиологическое значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку O2. Определение количества Г. в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество Г. определяют специальными приборами ≈ гемометрами.

При некоторых заболеваниях, а также при врождённых аномалиях крови (см. Гемоглобинопатии ) в эритроцитах появляются аномальные (патологические) Г., отличающиеся от нормальных замещением аминокислотного остатка в (- или b-цепях. Выделено более 50 разновидностей аномальных Г. Так, при серповидноклеточной анемии обнаружен Г., в b-цепях которого глутаминовая кислота, стоящая на 6-м месте от N-koнца, замещена валином. Аномалии эритроцитов, связанные с содержанием гемоглобина F или Н, лежат в основе талассемии , метгемоглобинемии . Дыхательная функция некоторых аномальных Г. резко нарушена, что обусловливает различные патологические состояния ( анемии и др.). Свойства Г. могут меняться при отравлении организма, например угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина , или ядами, переводящими Fe2+ гема в Fe3+ с образованием метгемоглобина. Эти производные Г. не способны переносить кислород. Г. различных животных обладают видовой специфичностью, обусловленной своеобразием строения белковой части молекулы. Г., освобождающийся при разрушении эритроцитов, ≈ источник образования жёлчных пигментов .

В мышечной ткани содержится мышечный Г. ≈ миоглобин , по молярной массе, составу и свойствам близкий к субъединицам Г. (мономерам). Аналоги Г. обнаружены у некоторых растений (например, леггемоглобин содержится в клубеньках бобовых).

Лит.: Коржуев П. А., Гемоглобин, М., 1964; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., 2 изд., М., 1965, с. 303≈23; Ингрэм В., Биосинтез макромолекул, пер. с англ., М., 1966, с. 188≈97; Рапопорт С. М., Медицинская биохимия, пер. с нем., М., 1966; Перутц М., Молекула гемоглобина, в сборнике: Молекулы и клетки, М., 1966; Цукеркандль Э.; Эволюция гемоглобина, там же; Fanelli A. R., AntoniniE., Caputo A., Hemoglobin and myoglobin, «Advances in Protein Chemistry», 1964, v. 19, p. 73≈222; Antonini Е., Brunori M., Hemoglobin, «Annual Review of Biochemistry», 1970, v. 39, p. 977≈1042.

Г. В. Андреенко, С. Е. Северин.

Гемоглоби́н — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением , способный обратимо связываться с кислородом , обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах , у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови ( эритрокруорин ) и может присутствовать в других тканях. Молекулярная масса гемоглобина человека — около .

Большой вклад в исследование структуры и функционирование гемоглобина внёс Макс Перуц , получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию.

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — — , у женщин — —; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через — после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет —, а к — снижается до минимального уровня — —, затем с до отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови.

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате уровень гемоглобина несколько понижается . Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности.

Главная функция гемоглобина состоит в переносе кислорода. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты , содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее , чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от « мета- » и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия ). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

«Гемоглобин» — фильм 1997 года, основанный на фабуле рассказа «Таящийся Ужас» Говарда Филлипса Лавкрафта .

Гемоглоби́н:

• Гемоглобин — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом. Разновидности гемоглобина:
  • Гемоглобин А
  • Гемоглобин С
  • Гемоглобин E
  • Гемоглобин F
  • Гемоглобин S
• « Гемоглобин » — фильм 1997 года, основанный на фабуле рассказа «Таящийся ужас» Говарда Филлипса Лавкрафта.